El 2001 fue el año del genoma.  El 2002 comienza con nuevos datos acerca del proteoma, la cantidad total de proteínas de un organismo.  Por primera vez, las formas interminables de agrupación entre proteínas en una célula de levadura han sido estudiadas sistemáticamente.  Aunque la clasificación está aun incompleta, el descubrimiento de las colaboraciones entre proteínas podría cambiar la forma en que las drogas son descubiertas o diseñadas.

El proteoma, estudiar las proteínas y descubrir su función, es una tarea ardua.  Comienza con la disección de los clusters de proteínas que tienen distintas funciones en una célula.  “Queremos saber con quien se asocia una proteína en particular,”dice Giuilo Superti-Furga del Laboratorio de biología molecular en Alemania.

El equipo de Superti-Furga y el de Mike Tyers de toronto, han estudiado algunos de los 6000 miembros del proteoma de la levadura. 

 “Fue una gran sorpresa que tan sociables son estas proteínas,”dice Superti-Furga: cerca del 85% de las proteínas se asocian con otras.  Una proteína promiscua puede tener tanto como 96 asociados.

Muchas aparecen formando parte de más de un complejo o camino biológico.

Los investigadores esperan poder comprender las reglas que gobiernan las interacciones entre proteínas.

La extensión de las tareas de una misma proteína podría hacer repensar el proceso de descubrimiento de drogas.  Muchas drogas tienen como función bloquear la función de una proteína.  Ahora está claro que cada proteína tiene muchas funciones, que podrían ser todas alteradas por una misma droga.  “Es demasiado querer que una droga actúe sin efectos secundarios,”dice Tyers.  Las terapias futuras podrían usar múltiples drogas en combinación para manipular una determinada función celular.  

Complejidades Sociales

Tradicionalmente, la identidad de las proteínas y sus interacciones se descubrían una a una.  Los avances tecnológicos en el último año han permitido realizar el esfuerzo del estudio del proteoma.

Ambos, Tyers y Superti-Furga diseñaron “marcas”en proteínas de levadura elegidas.  Estas pueden ser selectivamente aisladas ser purificadas de la célula, mientras que se mantienen las interacciones con las otras proteínas intactas.  Luego, a través de la espectrometría de masa se puede identificar a los otros miembros del complejo proteico, aun a bajos niveles, secuenciando sus amino ácidos constituyentes.